Станислав Владимирович Никонов

Кандидат физико-математических наук с 1985 г.
Доктор биологических наук с 2001 г.
Профессор молекулярной биологии с 2003 г.
Руководитель группы с 1991 г.

Сотрудники

к.ф.-м.н. Н. А. Невская
к.б.н. О. В. Кравченко
к.б.н. Н. В. Леконцева
к.б.н. И.А. Коляденко
вед. инж. С.Н. Байдаков
инж. Н.А. Матвеева

Основные научные достижения

Специфические взаимодействия между рибосомными белками и рибосомными и матричными РНК в значительной мере определяют рельеф поверхности рибосомных субчастиц и регуляцию синтеза ряда белков на уровне трансляции. Наши работы по определению и анализу кристаллических структур свободных рибосомных белков и их комплексов с фрагментами рРНК и мРНК направлены на выяснение структурных основ РНК-белкового узнавания и стабильности РНК- белковых комплексов. В комплексе с биохимическими и кинетическими методами эти исследования позволяют понять общие принципы формирования и распада РНК-белковых комплексов, играющих важную роль в функционировании живой клетки. Получены следующие наиболее важные результаты:

  • определено более 20 кристаллических структур свободных рибосомных белков, их мутантных форм и рРНК-белковых комплексов, которые были использованы в качестве реперов на первых этапах определения структуры рибосомных субчастиц и рибосомы в целом;
  • заполнена брешь в имеющейся модели большой субчастицы рибосомы в области L1-протуберанца;
  • предложен метод определения РНК-узнающих модулей на поверхностях рибосомных белков и выделены структурно инвариантные участки в области РНК-белкового контакта, предположительно ответственные за РНК-белковое узнавание и специфическое связывание;
  • определены структуры комплексов рибосомного белка L1 с фрагментами мРНК и показано, что РНК-узнающий модуль белка L1 находится в домене I. Структурно инвариантный участок, расположенный в домене II, необходим для обеспечения регуляторной функции этого белка;
  • обосновано предположение о том, что коэволюция белка и РНК, приведшая к появлению в них дополнительных структурных элементов, обеспечила повышенное сродство рРНК к белку L1 по сравнению с мРНК и обусловила регуляторную функцию белка L1.

Все исследования, выполняемые группой, проводились в тесном сотрудничестве с лабораторией структурных исследований аппарата трансляции, руководимой М.Б.Гарбер.

Перспективы исследований

Влияние рельефа и свойств участков РНК-белкового контакта на сродство рибосомных белков к их мишеням на рРНК и мРНК. Используя метод поверхностного резонанса плазмонов (SPR), мы предполагаем найти связь между формой и свойствами поверхностей контакта и прилегающих к ним областей белка и РНК и скоростями образования и распада комплексов, образованных мутантными формами рибосомных белков. Кроме того, мы приступили к определению кристаллических структур ряда белковых факторов, непосредственно вовлеченных в работу белок-синтезирующего аппарата клетки.