Станислав Владимирович Никонов

Кандидат физико-математических наук с 1985 г.
Доктор биологических наук с 2001 г.
Профессор молекулярной биологии с 2003 г.
Руководитель группы с 1991 г.

Сотрудники

к.ф.-м.н. Н. А. Невская
к.б.н. О. В. Кравченко
к.б.н. Н. В. Леконцева
к.б.н. И.А. Коляденко
вед. инж. С.Н. Байдаков
инж. Н.А. Матвеева

Основные научные достижения

Специфические взаимодействия между рибосомными белками и рибосомными и матричными РНК в значительной мере определяют рельеф поверхности рибосомных субчастиц и регуляцию синтеза ряда белков на уровне трансляции. Наши работы по определению и анализу кристаллических структур свободных рибосомных белков и их комплексов с фрагментами рРНК и мРНК направлены на выяснение структурных основ РНК-белкового узнавания и стабильности РНК- белковых комплексов. В комплексе с биохимическими и кинетическими методами эти исследования позволяют понять общие принципы формирования и распада РНК-белковых комплексов, играющих важную роль в функционировании живой клетки. Получены следующие наиболее важные результаты:

  • определено более 20 кристаллических структур свободных рибосомных белков, их мутантных форм и рРНК-белковых комплексов, которые были использованы в качестве реперов на первых этапах определения структуры рибосомных субчастиц и рибосомы в целом;
  • заполнена брешь в имеющейся модели большой субчастицы рибосомы в области L1-протуберанца;
  • предложен метод определения РНК-узнающих модулей на поверхностях рибосомных белков и выделены структурно инвариантные участки в области РНК-белкового контакта, предположительно ответственные за РНК-белковое узнавание и специфическое связывание;
  • определены структуры комплексов рибосомного белка L1 с фрагментами мРНК и показано, что РНК-узнающий модуль белка L1 находится в домене I. Структурно инвариантный участок, расположенный в домене II, необходим для обеспечения регуляторной функции этого белка;
  • обосновано предположение о том, что коэволюция белка и РНК, приведшая к появлению в них дополнительных структурных элементов, обеспечила повышенное сродство рРНК к белку L1 по сравнению с мРНК и обусловила регуляторную функцию белка L1.

Все исследования, выполняемые группой, проводились в тесном сотрудничестве с лабораторией структурных исследований аппарата трансляции, руководимой М.Б.Гарбер.

Перспективы исследований

Влияние рельефа и свойств участков РНК-белкового контакта на сродство рибосомных белков к их мишеням на рРНК и мРНК. Используя метод поверхностного резонанса плазмонов (SPR), мы предполагаем найти связь между формой и свойствами поверхностей контакта и прилегающих к ним областей белка и РНК и скоростями образования и распада комплексов, образованных мутантными формами рибосомных белков. Кроме того, мы приступили к определению кристаллических структур ряда белковых факторов, непосредственно вовлеченных в работу белок-синтезирующего аппарата клетки.

PubMed
Crystal-packing analysis of translation initiation factor 2 reveals new details of its function.

O. S. Nikonov, E. Y. Nikonova, N. V. Lekontseva, N. A. Nevskaya, S. V. Nikonov.

Acta Crystallogr D Struct Biol. 2024, 80:464-473. doi: 10.1107/S2059798324004029. Epub 2024 Jun 7.
2024
PubMed
PubMed
High-Resolution Structure and Internal Mobility of a Plant 40S Ribosomal Subunit.

Olesya V. Kravchenko, Timur N. Baymukhametov, Zhanna A. Afonina and Konstantin S. Vassilenko.

Int. J. Mol. Sci. 2023, 24 (24), 17453; https://doi.org/10.3390/ijms242417453
2023
PubMed
A simple method for obtaining a chaperone with a variable number of non-native proteins binding sites.

A. Mikhaylina, N. Lekontseva, A. Khairetdinova, N. Ilyina, V. Balobanov. 

Bulletin of Udmurt University. Series Biology. Earth Sciences. 2023, 33(4): 382-391. DOI: 10.35634/2412-9518-2023-33-4-382-391.
2023
elibrary
The Structure of the HFQ Protein from Chromobacterium haemolyticum Revealed a New Variant of Regulation of RNA Binding with the Protein.

N. V. Lekontseva, A. D. Nikulin.

Journal of Chemical Crystallography. 2023, 68 (6): 907-913. DOI: 10.1134/S1063774523600928
2023
elibrary
PubMed
Recognition of γ-Subunit by β-Subunit in Translation Initiation Factor 2. Stabilization of the GTP-Bound State of I/F 2 in Archaea and Eukaryotes.

Oleg S. Nikonov, Ekaterina Yu. Nikonova, Anastasiia G. Tarabarova, Alisa O. Mikhaylina, Olesya V. Kravchenko, Natalia A. Nevskaya, Stanislav V. Nikonov.

Biochemistry (Mosc). 2023, 88 (2): 221-230. doi: 10.1134/S0006297923020062.
2023
PubMed
PubMed
CCP4 Cloud for structure determination and project management in macromolecular crystallography.

Eugene Krissinel, Andrey A. Lebedev, Ville Uski, Charles B. Ballard, Ronan M. Keegan, Oleg Kovalevskiy, Robert A. Nicholls, Navraj S. Pannu, Pavol Skubák, John Berrisford, Maria Fando, Bernhard Lohkamp, Marcin Wojdyr, Adam J. Simpkin, Jens M. H. Thomas, Christopher Oliver, Clemens Vonrhein, Grzegorz Chojnowski, Arnaud Basle, Andrew Purkiss, Michail N. Isupov, Stuart McNicholas, Edward Lowe, Josep Triviño , Kevin Cowtan, Jon Agirre , Daniel J. Rigden, Isabel Uson , Victor Lamzin, Ivo Tews, Gerard Bricogne, Andrew G. W. Leslie , David G. Brown 

Acta Crystallogr D Struct Biol. 2022, 78 (9): 1079-1089. doi: 10.1107/S2059798322007987.
2022
PubMed
PubMed
Differential Impact of Hexuronate Regulators ExuR and UxuR on the Escherichia coli Proteome.

Tatiana A. Bessonova, Maria S. Fando, Olga S. Kostareva, Maria N. Tutukina, Olga N. Ozoline, Mikhail S. Gelfand, Alexey D. Nikulin, Svetlana V Tishchenko.
 

Int J Mol Sci. 2022 Jul 29;23(15):8379. doi: 10.3390/ijms23158379.
2022
PubMed
PubMed
The Denaturant- and Mutation-Induced Disassembly of Pseudomonas aeruginosa Hexameric Hfq Y55W Mutant.

Victor Marchenkov, Natalia Lekontseva, Natalia Marchenko, Ivan Kashparov, Victoriia Murina, Alexey Nikulin, Vladimir Filimonov, Gennady Semisotnov.
 

Molecules. 2022, 27 (12): 3821. doi: 10.3390/molecules27123821.
2022
PubMed
PubMed
Protein Assistants of Small Ribosomal Subunit Biogenesis in Bacteria.

Elena Maksimova, Olesya Kravchenko, Alexey Korepanov, Elena Stolboushkina.

Microorganisms. 2022, 10 (4):747. doi: 10.3390/microorganisms10040747.
2022
PubMed
Springer
Erratum to: Structural Investigations of RNA–Protein Complexes in Post-Ribosomal Era.

S.V. Tishchenko, A.O. Mikhailina, N.V. Lekontseva, E.A. Stolboushkina, E.Yu. Nikonova, O.S. Nikonov, A.D. Nikulin.

Crystallography Reports. 2022, 67 (2): 314. doi: 10.1134/S1063774521340095
2022
Springer
PubMed
Structure and RNA-Binding Properties of Lsm Protein from Halobacterium salinarum.

Maria S. Fando, Alisa O. Mikhaylina, Nataliya V. Lekontseva, Svetlana V. Tishchenko and  Alexey D. Nikulin. 

Biochemistry (Moscow), 2021; 86: 833–842. doi: 10.1134/S000629792107004X
2021
PubMed
PubMed
Structure and Function of Archaeal Translation Initiation Factor 2 Fragments Containing Cys2 Cys2 Motifs.

Oleg S. Nikonov, Natalia A. Nevskaya, Maria B. Garber and Stanislav V. Nikonov. 

Biochemistry (Moscow), 2021; 86: 1003–1011. doi: 10.1134/S0006297921080101
2021
PubMed
link.springer
Structural Investigations of RNA–Protein Complexes in Post-Ribosomal Era.

S. V. Tishchenko, A. O. Mikhailina, N. V. Lekontseva, E. A. Stolboushkina, E. Yu. Nikonova, O. S. Nikonov and A. D. Nikulin.

Crystallography Reports, 2021; 66: 726–736. doi: 10.1134/S1063774521050217
2021
link.springer
link.springer
Effect of the Ile222Thr Missense Mutation in SsoIF2γ on the Affinity of γ and β Subunits of aIF2.

O. S. Nikonov, O. V. Kravchenko, N. A. Nevskaya, E. A. Stolboushkina, M. B. Garber and S. V. Nikonov.

Crystallography Reports, 2021; 66: 797–801. doi: 10.1134/S1063774521050151
2021
link.springer
link.springer
Structure of a Mutant Form of Translation Regulator Hfq with the Extended Loop L4.

A. A. Alipov, N. V. Lekontseva, A. O. Mikhailina, M. S. Fando, S. V. Tishchenko, A. D. Nikulin.

Crystallography Reports, 2021; 66: 791–796. doi: 10.1134/S1063774521050023
2021
link.springer
mdpi
RbfA Is Involved in Two Important Stages of 30S Subunit Assembly: Formation of the Central Pseudoknot and Docking of Helix 44 to the Decoding Center.

Elena M. Maksimova, Alexey P. Korepanov, Olesya V. Kravchenko, Timur N. Baymukhametov, Alexander G. Myasnikov, Konstantin S. Vassilenko, Zhanna A. Afonina, Elena A. Stolboushkina.

Int. J. Mol. Sci. 2021; 22 (11), 6140. doi:10.3390/ijms22116140.
2021
mdpi
PubMed
Diversity of LSM Family Proteins: Similarities and Differences.

Natalia V. Lekontseva, Elena A. Stolboushkina, Alexey D. Nikulin.

Biochemistry (Mosc). 2021; 86 (Suppl 1): S38-S49. doi: 10.1134/S0006297921140042.
2021
PubMed
PubMed
Crystal structures and RNA-binding properties of Lsm proteins from archaea Sulfolobus acidocaldarius and Methanococcus vannielii: Similarity and difference of the U-binding mode.

Lekontseva N., Mikhailina A., Fando M., Kravchenko O., Balobanov V., Tishchenko S., Nikulin A.

Biochimie, 2020, 175:1-12. doi: 10.1016/j.biochi.2020.05.001
2020
PubMed
PubMed
Use of Fluorescent Nucleotides to Map RNA-Binding Sites on Protein Surface

Balobanov V., Lekontseva N,. Mikhaylina A., Nikulin A.

Methods Mol Biol., 2020, 2113:251-262. doi: 10.1007/978-1-0716-0278-2_17
2020
PubMed
PubMed
Dimerization of long hibernation promoting factor from Staphylococcus aureus: Structural analysis and biochemical characterization.

Usachev K.S., Fatkhullin B.F., Klochkova E.A., Miftakhov A.K., Golubev A.A., Bikmullin A.G., Nurullina L.I., Garaeva N.S., Islamov D.R., Gabdulkhakov A.G., Lekontseva N.V., Tishchenko S.V., Balobanov V.A., Khusainov I.S., Yusupov M.M., Validov S.Z.

J. Struct. Biol. 2019, 25:107408. doi: 10.1016/j.jsb.2019.107408.
2020
PubMed
Структура и рнк-связывающие свойства «минимального» lsm белка из археи Halobacterium salinarum

А.Д. Никулин, Ю.А. Буюклян, Н.В. Леконцева, М.С. Фандо

Acta Naturae. 2019; спецвыпуск том 2:125
2019
Bсследование взаимодействия рнк-шаперона proq из Escherichia coli с малыми регуляторными РНК

Н.В. Леконцева, А.О. Михайлина, М.С. Фандо, А.Д. Никулин

Acta Naturae. 2019; спецвыпуск том 2:85
2019
Три аминокислотные замены приводят к диссоциации гексамера Hfq без разворачивания

Н.В. Леконцева, В.В. Марченков, Г.В. Семисотнов, В.В.Филимонов

Acta Naturae. 2019; спецвыпуск том 2:58
2019
PubMed
The third structural switch in the archaeal translation initiation factor 2 (aIF2) molecule and its possible role in the initiation of GTP hydrolysis and the removal of aIF2 from the ribosome

Nikonov, O (Nikonov, Oleg); Kravchenko, O (Kravchenko, Olesya); Nevskaya, N (Nevskaya, Natalia); Stolboushkina, E (Stolboushkina, Elena); Garber, M (Garber, Maria); Nikonov, S (Nikonov, Stanislav)

ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-STRUCTURAL BIOLOGY Том: 75 Стр.: 392-399 DOI: 10.1107/S2059798319002304 Часть: 4 WOS:000464641700004 PubMed: 30988256
2019
PubMed
abstract
Investigation of DNA-binding properties of the UxuR and ExuR proteins, regulators of hexuronate metabolism in gammaproteobacteria

Lekontceva, N (Lekontceva, N.); Mikhailina, A (Mikhailina, A.); Bessonova, T (Bessonova, T.); Fando, M (Fando, M.); Tishchenko, S (Tishchenko, S.); Ozoline, O (Ozoline, O.); Gelfand, M (Gelfand, M.); Tutukina, M (Tutukina, M.); Nikulin, A.

FEBS OPEN BIO Аннотация к встрече: P-27-061 Том: 9 Стр.: 266-266 WOS:00048697240403
2019
abstract
abstract
SmAP from Halobacterium salinarum has two different forms with the same structure but a different RNA-binding affinity

Fando, M (Fando, M.); Lekontseva, N (Lekontseva, N.); Buyuklyan, J (Buyuklyan, J.); Nikulin, A

FEBS OPEN BIO P-27-029 , 9: 256-256 WOS:000486972403187
2019
abstract
PubMed
Overproduction and purification of the Escherichia coli transcription factors "toxic" to a bacterial cell

Bessonova, TA (Bessonova, Tatiana A.); Lekontseva, NV (Lekontseva, Natalia V.); Shvyreva, US (Shvyreva, Uliana S.); Nikulin, AD (Nikulin, Alexey D.); Tutukina, MN (Tutukina, Maria N.); Ozoline, ON (Ozoline, Olga N.)

PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION 161: 70-77 DOI: 10.1016/j.pep.2019.05.001 WOS:000469892900009 PubMed: 31054315
2019
PubMed
PubMed
Structural Aspects of Ribosomal RNA Recognition by Ribosomal Proteins.

Nikulin AD

Biochemistry (Moscow). 83, S111–S133.
2018
PubMed
pdf
Structural studies of the UxuR and ExuR proteins, regulators of hexuronate metabolism in gammaproteobacteria.

Lekontceva, N; Bessonova, T; Fando, M; Tishchenko, S; Ozoline, O; Gelfand, M; Tutukina, M; Nikulin, A.

FEBS OPEN BIO 8, 434-434
2018
pdf
PubMed
Structural and functional properties of antimicrobial protein L5 of Lysоbacter sp. XL1.
Kudryakova I., Gabdulkhakov A., Tishchenko S., Lysanskaya V., Suzina N., Tsfasman I., Afoshin A., Vasilyeva  N.
Applied Microbiology and Biotechnology (2018) 102:10043-10053. (IF=3,34). doi.org/10.1007/s00253-018-9364-z
2018
PubMed
PubMed
Influence of Nonconserved Regions of L1 Protuberance of Thermus thermophilus Ribosome on the Affinity of L1 Protein to 23S rRNA.

Kostareva OS, Nevskaya NA, Tishchenko SV, Gabdulkhakov AG, Garber MB, Nikonov SV.

Mol.Biol (Молекулярная биология). (2018) 52(1):106-111. (IF=0.8) doi: 10.7868/S0026898418010147
2018
PubMed
PubMed
Incorporation of Copper Ions into T2/T3 Centers of Two-Domain Laccases.

Gabdulkhakov AG, Kostareva OS, Kolyadenko IA, Mikhaylina AO, Trubitsina LI, Tishchenko SV.

Mol.Biol. (Молекулярная биология) (2018) 52(1):29-35. (IF=0.8) doi: 10.7868/S0026898418010056
2018
PubMed
Изучение процесса амилоидообразования на примере фрагментов аβ пептида (Аβ16-25, Аβ31-40, Аβ33-42). новая модель формирования фибрилл.

Селиванова О.М., Глякина А.В., Горбунова Е.Ю., Мустаева Л.Г, Суворина М.Ю., Григорашвили Е.И,  Никулин А.Д., Сурин А.К., Галзитская О.В.

«Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ – 2017», с.259-263.
2017
Взаимодействие глицил-тРНК синтетазы человека с участками IRES, находящимися за пределами v домена.

Е.Ю. Никонова, А.О. Михайлина, Н.В. Леконцева, Е.С. Черных, М.С. Немчинова, О.С. Никонов

Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2017: 175-177
2017
Моделирование структуры рибосомного белка L1 из археи Haloarcula marismortui.

 Н. А. Невская, В. Г. Кляшторный, А. В. Вахрушева, М. Б. Гарбер, С. В. Никонов

КРИСТАЛЛОГРАФИЯ, 2017, 62 (№ 4): 599–603.
2017
Структурные исследования РНК-белковых взаимодействий антикодон-связывающего домена глицил-тРНК синтетазы человека с энтеровирусным IRES элементом.

Н.В. Леконцева, М.С. Немчинова, Е.С. Черных, А.О. Михайлина, М.Б. Гарбер, Е.Ю. Никонова, О.С. Никонов

Актуальная биотехнология 2017, 2 (1), 76
2017
Исследование влияния тройной замены asp9ala/val43arg/tyr55trp в белке hfq на его структуру и термостабильность.

Леконцева Н.В., Кутузова К.А., Филимонов В.В., Балобанов В.А., Никулин А.Д.

Актуальная биотехнология 2017, 2 (1), 507-510
2017
Abstract
Совершенный хемиэдральный твиннинг в кристаллах гамма субъединицы фактора инициации трансляции 2 из Sulfolobus solfataricus: причина и следствия.

О.В. Кравченко, Никонов О.С., Невская Н.А., Столбоушкина Е.А., Архипова В.И., Гарбер М.Б., Никонов С.В.

Биохимия, 2017, том 82, вып. 1, с. 92 – 100
2017
Abstract
Структурные исследования эндоглюконазы 2 мицеллярного гриба Penicillium Verruculosum.

А. В. Вахрушева, В. А. Немашкалов, О. В. Кравченко, С. В. Тищенко, А. Г. Габдулхаков, В. Г. Кляшторный, О. Г. Короткова, А. В. Гусаков, А. П. Синицын

КРИСТАЛЛОГРАФИЯ,2017, 62 (№ 2): 243–248.
2017
Abstract
Characterization of RNA-binding properties of the archaeal Hfq-like protein from Methanococcus jannaschii. Journal of biomolecular structure & dynamics.

Nikulin A,  Mikhaylina A,  Lekontseva N,  Balobanov V, Nikonova E, Tishchenko S.

Journal of biomolecular structure & dynamics. (2017) 35(8): 1615-1628
2017
Abstract
Isolated ABD domain of human glycyl-tRNA synthetase can bind enterovirus IRES.

Nikonova, E.; Lekontseva, N.; Chernyh, E.; M. Nemchinova, M. Garber, O. Nikonov.

Febs Journal Volume: 284 Pages: 180 2017
2017
PubMed
An Experimental Tool to Estimate the Probability of a Nucleotide Presence in the Crystal Structures of the Nucleotide–Protein Complexes.

Maria Nemchinova, Vitaly Balobanov, Ekaterina Nikonova, Natalia Lekontseva, Alisa Mikhaylina, Svetlana Tishchenko,  Alexey Nikulin

Protein J. 36:157–165
2017
PubMed
Springer
Identification of regions in apomyoglobin that form intermolecular interactions in amyloid aggregates using high-performance mass spectrometry.

Katina N.S., Suvorina M.Yu., Grigorashvili E.I., Marchenkov V.V., Ryabova N.A., Nikulin A.D., Surin A.K.

Journal of Analytical Chemistry, December 2017, Volume 72, Issue 13, pp 1271–1279
2017
Springer
PubMed
Structural Studies of Component of Lysoamidase Bacteriolytic Complex from Lysobacter sp. XL1.

Tishchenko S., Gabdulkhakov A., Melnik B., Kudryakova I., Latypov O., Vasilyeva N., Leontievsky A. 

Protein J. Feb;35(1):44-50.
2016
PubMed
PubMed
X-ray diffraction and electron microscopy data for amyloid formation of Aβ40 and Aβ42.

Selivanova O.M., Grigorashvili E.I., Suvorina M.Y., Dzhus U.F., Nikulin A.D., Marchenkov V.V., Surin A.K., Galzitskaya O.V.

Data Brief. ; 8:108-113.
2016
PubMed
PubMed
Water clusters in the nucleotide-binding pocket of the protein aIF2γ from the archaeon Sulfolobus solfataricus: Proton transmission.

Nikonov O, Kravchenko O, Arkhipova V, Stolboushkina E, Nikonov S, Garber M.

Biochimie. 121:197-203.
2016
PubMed
PubMed
Double Suppression of the Ga Protein Activity by RGS Proteins.

Lin Ch., Koval А., Tishchenko S., Gabdulkhakov А., Tin U., Solis G., P. and Katanaev V.L. 

Molecular Cell, 53: 663–671.
2015
PubMed
PubMed
Conformational transitions in the γ subunit of the archaeal translation initiation factor 2.

Nikonov O., Stolboushkina E., Arkhipova V., Kravchenko O., Nikonov S., Garber M.

Acta Cryst. D70: 658-667.
2015
PubMed
Springer
Molecular Dynamics Studies of Pathways of Water Movement in Cyanobacterial Photosystem II.

Gabdulkhakov A. G., Kljashtorny V. G. and Dontsova M. V.

Crystallography Reports, Vol. 60, No. 1, pp. 83–89.
2015
Springer
PubMed
Structural and functional characterization of two-domain laccase from Streptomyces viridochromogenes.

Trubitsina L.I., Tishchenko S.V., Gabdulkhakov A.G., Lisov A.V., Zakharova M.V., Leontievsky A.A.

Biochimie, 112:151-9.
2015
PubMed
Springer
Different Effects of Identical Symmetry_Related Mutations near the Bacteriochlorophyll Dimer in the Photosynthetic Reaction Center of Rhodobacter sphaeroides.

Vasilieva L. G., Fufina T. Y., Gabdulkhakov A. G. and Shuvalov V. A.

Biochemistry (Moscow), Vol. 80, No. 6, pp. 647-653.
2015
Springer
PubMed
The L(M196)H mutation in Rhodobacter sphaeroides reaction center results in new electrostatic interactions.

Fufina T.Y., Vasilieva L. G., Gabdulkhakov A.G., Shuvalov V.A.

Photosynth Res, 125(1-2):23-9.
2015
PubMed
PubMed
Crystal structure of a mirror-image L-RNA aptamer (Spiegelmer) in complex with the natural L-protein target CCL2.

Oberthür D, Achenbach J, Gabdulkhakov A, Buchner K, Maasch C, Falke S, Rehders D, Klussmann S, Betzel C.

Nature commun.;6:6923.
2015
PubMed
PubMed
Protein-RNA affinity of ribosomal protein L1 mutants does not correlate with the number of intermolecular interactions.

Tishchenko S., Kostareva O., Gabdulkhakov A., Mikhaylina A, Nikonova E., Nevskaya N., Sarskikh A., Piendl W., Garber M., Nikonov S.

Acta Cryst., D71, 376–386.
2015
PubMed
PubMed
Structural studies of component of lysoamidase bacteriolytic complex from Lysobacter sp. XL1.

Tishchenko S, Gabdulkhakov A, Melnik B, Kudryakova I, Latypov O, Vasilyeva N, Leontievsky A. 

Protein J. pp 1-7.
2015
PubMed
PubMed
Binding of the 5'-triphosphate end of mRNA to the γ-subunit of translation initiation factor 2 of the crenarchaeon Sulfolobus solfataricus.

Arkhipova V., Stolboushkina E., Kravchenko O., Kljashtorny V., Gabdulkhakov A., Garber M., Nikonov S., Märtens B., Bläsi U., Nikonov O.

J Mol Biol., 427, 3086-95.
2015
PubMed
PubMed
Crystallization and X-ray diffraction studies of a two-domain laccase from Streptomyces griseoflavus.

Tishchenko S., Gabdulkhakov A., Trubitsina L., Lisov A., Zakharova M., Leontievsky A.

Acta Cryst., F71, 1200–1204.
2015
PubMed
PubMed
Studies of polymorphism of amyloid-beta 42 peptide from different suppliers.

Suvorina M.Y., Selivanova O.M., Grigorashvili E.I., Nikulin A.D., Marchenkov V.V., Surin A.K., Galzitskaya O.V. 

J. Alzheimers. Dis., 47, 583-593.
2015
PubMed
PubMed
The activation mechanism of 20-50-Oligoadenylate Synthetase gives new insights into OAS/cGAS triggers of innate immunity.

Lohofener J., Steinke N., Kay-Fedorov P., Baruch P., Nikulin A., Tishchenko S., Manstein D.J. and Fedorov R. 

Structure, 23, 1–12.
2015
PubMed
Springer
Analysis of Molecular Oxygen Exit Pathways in Cyanobacterial Photosystem II: Molecular Dynamics Studies.

Gabdulkhakov A. G., Kljashtorny V. G., Dontsova M. V. 

Crystallography Reports, Vol. 60, No. 6, pp. 926–931.
2015
Springer
PubMed
Crystallographic analysis of archaeal ribosomal protein L11.

Mitroshin I., Garber M., Gabdulkhakov A. 

Acta Cryst., F71, 1083-7
2015
PubMed
pdf
The Cold Shock Domain of YB-1 Segregates RNA from DNA by Non-Bonded Interactions.

Kljashtorny V, Nikonov S, Ovchinnikov L, Lyabin D, Vodovar N, Curmi P, Manivet P.

PLoS One; 10(7):e0130318.
2015
pdf
eLIBRARY
Структурные и предварительные молекулярнодинамические исследования реакционного центра Rhodobacter sphaeroides и его мутантной формы L(M196)H + H(M202)L.

Кляшторный В. Г., Фуфина Т. Ю., Васильева Л. Г., Шувалов В. А., Габдулхаков А. Г.

Кристаллография, 59: 594.
2014
eLIBRARY
eLIBRARY
Влияние замен консервативных аминокислотных остатков на структуру и стабильность белка Hfq.

Мурина В.Н., Мельник Б.С., Филимонов В.В., Улайн М., Вейсс М.С., Мюллер У., Никулин А.Д. 

Биохимия, 79:595–604.
2014
eLIBRARY
eLIBRARY
Кристаллическая структура мутантной формы рибосомного белка L1 из археи Methanococcus jannashii.

Сарских А.В., Габдулхаков А. Г., Костарева О. С., Шкляева А. А., Тищенко С.В.

Кристаллография, 59: 438–442.
2014
eLIBRARY
eLIBRARY
Кристаллизация мутантных форм γ субъединицы архейного фактора инициации трансляции 2.

Архипова В. И., Столбоушкина Е. А., Никонов О. С., Габдулхаков А. Г., Гарбер М. Б.

Кристаллография, 59: 57–60.
2014
eLIBRARY
eLIBRARY
Несвязывающиеся с 5S рРНК мутантные формы белка L25 Escherichia coli эффективно встраиваются в рибосому in vivo.

Аникаев, А.Ю., Корепанов, А.П., Коробейникова, А.В., Кляшторный, В.Г., Пиндл, В., Никонов, С.В., Гарбер, М.Б., Гонгадзе, Г.М. 

Биохимия, 79, 1031-1041.
2014
eLIBRARY
PubMed
Crystal structure of the external aldimine of Citrobacter freundii methionine γ-lyase with glycine provides insight in mechanisms of two stages of physiological reaction and isotope exchange of α- and β-protons of competitive inhibitors.

Revtovich S.V., Faleev N.G., Morozova E.A., Anufrieva N.V., Nikulin A.D., Demidkina T.V.

Biochimie, 101: 161-167.
2014
PubMed
Springer
Preliminary X_ray Diffraction Study of Crystals of Photosystem II from Thermosynechococcus elongates

Gabdulkhakov A. G. and Dontsova M. V.

Crystallography Reports, Vol. 59, No. 1: 75–77.
2014
Springer
PubMed
Alliin is a suicide substrate of Citrobacter freundii methionine clyase: structural bases of inactivation of the enzyme.

Morozova E.A., Revtovich S.V., Anufrieva N.V., Kulikova V. V., Nikulin A.D., Demidkina T.V.

Acta Cryst. D70: 3034-3042.
2014
PubMed
PubMed
The site-directed mutation I(L177)H in Rhodobacter sphaeroides reaction center affects coordination of PA and BB bacteriochlorophylls

Vasilieva L.G., Fufina T.Y., Gabdulkhakov A.G., Leonova M.M., Khatypov R.A., Shuvalov V.A.

BBA Aug;1817(8):1407-17.
2013
PubMed
PubMed
High resolution crystal structure of the isolated ribosomal L1-stalk.

Tishchenko S., Gabdulkhakov A., Nevskaya N., Sarskih A., Kostareva O., Nikonova E., Sycheva A., Moshkovskii S., Garber M. and Nikonov S

Acta Cryst. D68: 1051-1057.
2013
PubMed
PubMed
Formation of amyloid-like fibrils by Y-box binding protein 1 (YB-1) is mediated by its cold shock domain and modulated by disordered terminal domains.

Guryanov SG, Selivanova OM, Nikulin AD, Enin GA, Melnik BS, Kretov DA, Serdyuk IN, Ovchinnikov LP.

PLoS One. 7(5):e36969.
2013
PubMed
PubMed
Structure of the polypeptide crotamine from the Brazilian rattlesnake Crotalus durissus terrificus.

Coronado M., Gabdulkhakov A., Georgieva D., Sankaran B., Murakami M., Arni R., Betzel C.

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. Oct 1;69(Pt 10):1958-1964.
2013
PubMed
PubMed
The base of the ribosomal P stalk from Methanococcus jannaschii: crystallization and preliminary X-ray studies

Mitroshin I., Gabdulkhakov A., Garber M.

Acta Cryst. F69: 1288–1290.
2013
PubMed
PubMed
Structural Studies on Photosystem II of Cyanobacteria

Gabdulkhakov A. G. and Dontsova M. V.

Biochemistry (Moscow), , Vol. 78, No. 13: 1524-1538.
2013
PubMed
PubMed
Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of Drosophila melanogaster Galfao-subunit of heterotrimeric G protein in complex with the RGS domain of CG5036

Tishchenko S, Gabdulkhakov A, Tin U, Kostareva O, Lin C, Katanaev VL.

Acta Cryst. F69, 61–64
2013
PubMed
PubMed
Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray structure analysis of wild-type and L(M196)H-mutant Rhodobacter sphaeroides reaction centres

Gabdulkhakov A. G., Fufina T. Y., Vasilieva L. G., Mueller U. and Shuvalov V. A.

Acta Cryst. F69, 506–509
2013
PubMed
PubMed
Crystal Structure of the Archaeal Translation Initiation Factor 2 in Complex with a GTP Analogue and Met-tRNAfMet .

Stolboushkina E., Nikonov S., Zelinskaya N., Arkhipova V., Nikulin A., Garber M. and Nikonov O.

J. Mol. Biol., 425: 989–998.
2013
PubMed
PubMed
Revisiting the Haloarcula marismortui 50S ribosomal subunit model.

Gabdulkhakov A., Nikonov S. and Garber M.

Acta Cryst. D69: 997-1004.
2013
PubMed
PubMed
Hfq binds ribonucleotides in three different RNA-binding sites.

Murina V., Lekontseva N. and Nikulin A.

Acta Crystallogr D69, 1504-1513
2013
PubMed