Группа экспериментальных исследований и инженерии олигомерных структур

Геннадий Васильевич Семисотнов

Кандидат физико-математических наук с 1982 г.
Доктор физико-математических наук с 1995 г.
Профессор по специальности «биофизика» с 2012 г.
Руководитель группы с 2019 г.

Сотрудники

к.х.н. И. А. Кашпаров
к.б.н. В. В. Марченков
к.ф.-м.н. А. А. Тимченко
к.б.н. Н. Ю. Марченко
к.б.н. Н. А. Рябова
Г. А. Енин
М. А. Стойлов
Н. Я. Кашпарова
В. Г. Семисотнова

Основные научные достижения

Основной научной деятельностью группы являются экспериментальные исследования процессов сворачивания и разворачивания белков in vitro с целью установления взаимосвязи аминокислотной последовательности белков с их пространственной организацией. За почти 40-летнюю историю эта работа внесла значительный вклад в понимание процесса спонтанного сворачивания мономерных белков in vitro. Во-первых, для большого количества белков был показан стадийный механизм их спонтанного сворачивания. Во-вторых, были охарактеризованы как со структурной, так и с функциональной точек зрения промежуточные состояния белков, формирующиеся на пути их спонтанного сворачивания. В-третьих, показано, что сворачивание субстратных белков не может происходить во внутренней полости комплекса молекулярного шаперона GroEL с его ко-шапероном GroES, поскольку связанный с GroEL ненативный белок вытесняется в раствор при связывании GroEL с GroES.

Текущие работы

В настоящее время в группе ведутся работы по исследованию стабильности и сворачивания in vitro олигомерных белков, функциональных и структурных свойств шаперонов из различных организмов и «прививки» новых функциональных свойств олигомерным белкам.

elibrary
Формирование сложной пространственной структуры ДНК в процессе синтеза ab initio.

Н.В. Зырина, О.М. Селиванова, Е.В. Шевченко, В.Н. Антипова.

Биофизика. 2024, 69 (6): 1147-1152. doi: 10.31857/S0006302924060016
2024
elibrary
elibrary
Белки гепатопанкреаса краба-стригуна и камчатского краба, обладающие антибактериальной активностью.

В.Г. Молчанов, А.Е. Егоров, Д.А. Осетрина, В.Ю. Новиков, Н.М. Новожилов, А.А. Тимченко, Е.А. Согорин, М.А. Тимченко.
 

Биофизика. 2024, 69 (4): 810-820. doiI: 10.31857/S0006302924040136
2024
elibrary
sciencedirect
How Proteins Manage to Fold and How Chaperones Manage to Assist the Folding.

Sergiy O. Garbuzynskiy, Victor V. Marchenkov, Natalia Y. Marchenko, Gennady V. Semisotnov, Alexei V. Finkelstein.
 

Physics of Life Reviews. 2024.
2024
sciencedirect
elibrary
Исследование методами СМУРР и ИК-Фурье спектроскопии структурных особенностей агрегатов гладкомышечного титина, сформированных в разных условиях in vitro.

М.А.Тимченко, А.А.Тимченко, А.С.Казаков, И.М.Вихлянцев, Л.Г.Бобылёва, А.Г.Бобылёв.
 

БЮЛЛЕТЕНЬ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЙ БИОЛОГИИ И МЕДИЦИНЫ. 2024, 177 (4): 459-465. doi: 10.47056/0365-9615-2024-177-4-459-465.
2024
elibrary
elibrary
Электронная микроскопия электрофоретических фракций природных гуминовых кислот – ключ к разгадке их структурной организации.

О. Е. Трубецкая, О. М. Селиванова, В. В. Рогачевский, О. А. Трубецкой.

БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. 2024, 50 (3): 324–334. doi: 10.31857/S0132342324030118.
2024
elibrary
PubMed
Influence of Amino Acid Substitutions in ApoMb on Different Stages of Unfolding of Amyloids.

Natalya Katina, Victor Marchenkov, Natalya Ryabova, Nelly Ilyina, Natalia Marchenko, Vitalii Balobanov, Alexey Finkelstein.
 

Molecules. 2023, 28 (23): 7736. doi: 10.3390/molecules28237736.
2023
PubMed
preprints
Bacteriophage T5 dUTPase: Combination of Common Enzymatic and a Novel Function.

Anatoly Glukhov, Victor Marchenkov, Ulyana Dzhus , Antonina Krutilina, Georgii K. Selikhanov, Azat Gabdulkhakov.

Biorxiv, 2023. DOI: 10.20944/preprints202312.1157.v1
2023
preprints
biorxiv
Investigation of ice nucleation properties of Pseudomonas syringae bacterium and insoluble low molecular weight substances.

D. E. Vorobeva, M. A. Majorina, N. U. Marchenko, B. S. Melnik.

Biorxiv, 2023. doi: https://doi.org/10.1101/2023.12.09.570762
2023
biorxiv
sciencedirect
Transmission electron microscopy of electrophoretic humic acids fractions obtained by coupling size exclusion chromatography-polyacrylamide gel electrophoresis: The next step to understanding structural organization of soil humic matter.

Olga E. Trubetskaya, Olga M. Selivanova, Vadim V. Rogachevsky, Oleg A. Trubetskoj.

Microchemical Journal. 2023, 193: 109177
2023
sciencedirect
elibrary
A New Bacteriophage Of The Family Siphoviridae Isolated From The Soddy-Podzolic Soils Of The Prioksko-Terrasny Nature Reserve.

A. N. Nikulina, N. A. Ryabova, Y. Lu, A. A. Zimin.

Geography, Environment, Sustainability. 2023, 16 (1): 111-118. doi: 10.24057/2071-9388-2022-050.
2023
elibrary
PubMed
Nonspecific Amyloid Aggregation of Chicken Smooth-Muscle Titin: In Vitro Investigations.

Alexander G. Bobylev, Elmira I. Yakupova, Liya G. Bobyleva, Nikolay V. Molochkov, Alexander A. Timchenko, Maria A. Timchenko, Hiroshi Kihara, Alexey D. Nikulin, Azat G. Gabdulkhakov, Tatiana N. Melnik, Nikita V. Penkov, Michail Y. Lobanov, Alexey S. Kazakov, Miklós Kellermayer, Zsolt Mártonfalvi, Oxana V. Galzitskaya, Ivan M. Vikhlyantsev.
 

Int J Mol Sci . 2023,24 (2):1056. doi: 10.3390/ijms24021056.
2023
PubMed
PubMed
In Vivo Incorporation of Photoproteins into GroEL Chaperonin Retaining Major Structural and Functional Properties.

Victor Marchenkov, Tanya Ivashina, Natalia Marchenko, Natalya Ryabova, Olga Selivanova, Alexander Timchenko, Hiroshi Kihara, Vladimir Ksenzenko, Gennady Semisotnov.
 

Molecules. 2023, 28 (4): 1901. doi: 10.3390/molecules28041901.
2023
PubMed
PubMed
Relationship between Changes in the Protein Folding Pathway and the Process of Amyloid Formation: The Case of Bovine Carbonic Anhydrase II.

Bogdan S. Melnik, Natalya S. Katina, Natalya A. Ryabova, Victor V. Marchenkov, Tatiana N. Melnik, Natalya E. Karuzina, Elena V. Nemtseva.
 

Int J Mol Sci. 2022, 23 (23): 14645. doi: 10.3390/ijms232314645.
2022
PubMed
PubMed
Recombinant Globular Domain of TcpA Pilin from Vibrio cholerae El Tor: Recovery from Inclusion Bodies and Structural Characterization.

Victor Marchenkov, Elena Dubovitskya, Nina Kotova, Igor Tuchkov , Nina Smirnova, Natalia Marchenko, Alexey Surin, Vladimir Filimonov, Gennady Semisotnov.
 

Life (Basel). 2022, 12 (11): 1802. doi: 10.3390/life12111802.
2022
PubMed
PubMed
Isolation and Characterization of Two Novel Siphoviruses Novomoskovsk and Bolokhovo, Encoding Polysaccharide Depolymerases Active against Bacillus pumilus.

Anna V. Skorynina, Olga N. Koposova, Olesya A. Kazantseva, Emma G. Piligrimova, Natalya A. Ryabova, Andrey M. Shadrin.
 

Int J Mol Sci. 2022, 23 (21): 12988. doi: 10.3390/ijms232112988.
2022
PubMed
PubMed
The Denaturant- and Mutation-Induced Disassembly of Pseudomonas aeruginosa Hexameric Hfq Y55W Mutant.

Victor Marchenkov, Natalia Lekontseva, Natalia Marchenko, Ivan Kashparov, Victoriia Murina, Alexey Nikulin, Vladimir Filimonov, Gennady Semisotnov.
 

Molecules. 2022, 27 (12): 3821. doi: 10.3390/molecules27123821.
2022
PubMed
PubMed
Carbonic anhydrase amyloid fibrils composed of laterally associated protofilaments show reduced cytotoxicity.

Natalya Ryabova, Liliia Fakhranurova, Vitaly Balobanov, Victor Marchenkov, Anatoly Glukhov, Nelly Ilyina, Alexey Kochetov, Mariya Suvorina, Alexey Surin, Natalya Katina.

Biochem Biophys Res Commun. 2022, 19; 593:46-51. doi: 10.1016/j.bbrc.2022.01.040.
2022
PubMed
peerj
Investigation of lipolytic activity of the red king crab hepatopancreas homogenate by NMR spectroscopy.

M. Timchenko, V. Molchanov, M. Molchanov, A. Timchenko, E. Sogorin.

PeerJ. 2022; 10:e12742. doi: 10.7717/peerj.12742.
2022
peerj
PubMed
High-performance size exclusion chromatography with online fluorescence and multi-wavelength absorbance detection for isolation of high-purity carbon dots fractions, free of non-fluorescent material.

O. E. Trubetskaya, O.A. Trubetskoj, C. Richard., A.M. Vervald, S.A. Burikov, V.V. Marchenkov, O.A. Shenderova, S.V. Patsaeva, T. A. Dolenko.
 

J. Chromatogr. A, 2021; 1650: 462251. doi: 10.1016/j.chroma.2021.462251
2021
PubMed
PubMed
β-elimination of hyaluronate by red king crab hyaluronidase.

Dmitrii Sliadovskii, Tatyana Ponomareva, Maxim Molchanov, Irina Pozdnyakova-Filatova, Maria Timchenko, Victor Marchenkov, Oleg Gusev, Evgeny Sogorin.

Sci Rep, 2021; 11 (1): 22600. doi: 10.1038/s41598-021-01890-3.
2021
PubMed
PubMed
Under conditions of amyloid formation bovine carbonic anhydrase b undergoes fragmentation by acid hydrolysis.

V. Marchenkov, N. Ryabova, V. Balobanov, A. Glukhov, N. Ilyina, N. Katina.

Biomolecules, 2021; 11 (11): 1608. doi: 10.3390/biom11111608.
2021
PubMed
PubMed
Myosin Binding Protein-C Forms Amyloid-Like Aggregates In Vitro.

Liya G. Bobyleva, Sergey A. Shumeyko, Elmira I. Yakupova , Alexey K. Surin, Oxana V. Galzitskaya, Hiroshi Kihara, Alexander A. Timchenko, Maria A. Timchenko, Nikita V.  Penkov, Alexey D. Nikulin, Mariya Yu. Suvorina, Nikolay V. Molochkov, Mikhail Yu. Lobanov, Roman S. Fadeev, Ivan M. Vikhlyantsev, Alexander G. Bobylev.

Int J Mol Sci. 2021; 22 (2):731. doi: 10.3390/ijms22020731.
2021
PubMed
Масс-спектрометрический анализ кислых экзоолигосахаридов клубеньковых бактерий Rhizobium leguminosarum bv. viciae VF39

Канапина А.Ш., Марченков В.В., Сурин А.К., Ивашина Т.В.

Микробиология. 89 (2020) 522–534.
2020
PubMed
Bacillus-infecting bacteriophage Izhevsk harbors thermostable endolysin with broad range specificity.

Skorynina A.V., Piligrimova E.G., Kazantseva O.A., Kulyabin V.A., Baicher S.D. Ryabova N.A., Shadrin A.M.

PLoS One. 15 (2020) e0242657.
2020
PubMed
full text
Mass spectrometric analysis of acidic exo-oligosaccharides of root nodule bacterium Rhizobium leguminosarum bv. viciae VF39

Kanapina A.S., Marchenkov V.V., Surin A.K., Ivashina T.V.

Microbiol. (Russian Fed). 89 (2020) 520–531. https://doi.org/10.1134/S0026261720050112
2020
full text
PubMed
Verification of the Stabilized Protein Design Based on the Prediction of Intrinsically Disordered Regions: Ribosomal Proteins L1.

Nagibina, GS; Marchenkov, VV; Glukhova, KA; Melnik, TN; Melnik, BS

Biochemistry (Mosc). 2020 Jan;85(1):90-98. doi: 10.1134/S0006297920010083.
2020
PubMed
PubMed
The effect of hepatopancreas homogenate of the Red king crab on HA-based filler.

Ponomareva, T; Sliadovskii, D; Timchenko, M; Molchanov, M; Timchenko, A; Sogorin, E.

PeerJ. 2020 Feb 12;8:e8579. doi: 10.7717/peerj.8579. eCollection 2020.
2020
PubMed
PubMed
The presence of cross-beta-structure as a key determinant of carbonic anhydrase amyloid fibrils cytotoxicity.

Fakhranurova, L; Balobanov, V; Ryabova, N; Glukhov, A; Ilyina, N; Markelova, N; Marchenkov, V; Katina, N.

Biochem Biophys Res Commun. 2020 Apr 2;524(2):453-458. doi: 10.1016/j.bbrc.2020.01.113. Epub 2020 Jan 29.
2020
PubMed
PubMed
Back to GroEL-Assisted Protein Folding: GroES Binding-Induced Displacement of Denatured Proteins from GroEL to Bulk Solution.

Marchenkov V, Gorokhovatsky A, Marchenko N, Ivashina T, Semisotnov G.

Biomolecules. 2020; 10 (1): 162. doi:10.3390/biom10010162
2020
PubMed
Включение фотобелков в олигомерную структуру шаперона GroEL.

Семисотнов Г.В., Марченков В.В., Ивашина Т.В., Марченко Н.Ю., Рябова Н.А., Тимченко А.А., Кашпаров И.А., Ксензенко В.Н.

Acta Naturae. 2019; спецвыпуск том 2: 70.
2019
Три аминокислотные замены приводят к диссоциации гексамера Hfq без разворачивания

Н.В. Леконцева, В.В. Марченков, Г.В. Семисотнов, В.В.Филимонов

Acta Naturae. 2019; спецвыпуск том 2:58
2019
PubMed
The binding of monomeric amyloid β peptide to serum albumin is affected by major plasma unsaturated fatty acids.

Litus EA, Kazakov AS, Sokolov AS, Nemashkalova EL, Galushko EI, Dzhus UF, Marchenkov VV, Galzitskaya OV, Permyakov EA, Permyakov SE.

Biochem Biophys Res Commun. 2019 Mar 5;510(2):248-253. doi: 10.1016/j.bbrc.2019.01.081. Epub 2019 Jan 23. PubMed PMID: 30685090.
2019
PubMed
abstract
Disruption of flavin homeostasis in isolated rat liver mitochondria

Frolova, MS (Frolova, M. S.); Marchenkov, VV (Marchenkov, V. V.); Vekshin, NL

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 516 (4): 1211-1215 WOS:000479021300024 PubMed: 31300198
2019
abstract
PubMed
Phylogenetically Defined Isoforms of Listeria monocytogenes Invasion Factor InlB Di_erently Activate Intracellular Signaling Pathways and Interact with the Receptor gC1q-R.

Chalenko Ya., Kalinin E., Marchenkov V., Sysolyatina E., Surin A., Sobyanin K. and Ermolaeva S.

Int. J. Mol. Sci. 2019, 20, 4138; doi:10.3390/ijms20174138
2019
PubMed
In vivo incorporation of photoproteins into GroEL tetradecameric quaternary structure.

Marchenkov V., Marchenko N., Ivashina T., Ryabova N., Timchenko A., Kashparov I., Ksenzenko V., Semisotnov. G.

FEBS Open Bio., 2018; 8(Suppl.1): 400-401
2018
PDF
SAXS study of capsid assembly of bacteriophage T5.

Alexander Timchenko, Vladimir Ksenzenko, Anatoly Glukhov, Antonina Krutilina, Alexander Kaliman, Yoshitaka Matsumura, Hiroshi Kihara.

Photon Factory Activity Report 2016 №34 (2017)
2017
PDF