Подтверждено отличие РНК-связывающих свойств близкородственных бактериальных и архейных белков

21.10.2016

Не так давно учёные объединяли археи и бактерии в одну общую группу прокариот, однако сейчас между ними найдено слишком много различий, и они выделены в отдельные домены жизни

Белки семейства Lsm (Sm-like proteins) имеют представителей во всех трех доменах жизни: бактериях, археях и эукариотах. Они консервативны по аминокислотной последовательности и имеют одинаковую пространственную структуру, однако их функции несколько различаются: бактериальные белки, называемые Hfq, являются РНК-шаперонами и глобальными регуляторами транскрипции; эукариотические Sm/Lsm белки участвуют в формировании и функционировании сплайсосомы, выполняя важную биологическую фунцкцию в клетках эукариот. Однако, функции архейных Lsm белков исследованы весьма слабо. Предполагается, что они могут участвовать в процессинге РНК. Исследование функций архейных Lsm белков и определение их РНК-мишеней, с которыми они специфически взаимодействуют, представляет интересную задачу в области исследования регуляции экспрессии генов архей.

Для проведения структурно-функциональных исследований РНК-связывающих свойств Lsm белков архей в Группе структурных исследований рибосомных белков был выбран Hfq-подобный белок из Methanococcus jannaschii (MjaHfq). Он имеет характерные признаки бактериальных белков: формирует гексамеры, не имеет длинной петли между консервативными мотивами, уридин-связывающий сайт имеет характерную для бактериальных белков аминокислотную последовательность. Структура белка была определена как в свободном состоянии, так и в комплексе с рибонуклеотидами. Анализ структур показал, что, по сравнению с бактериальным Hfq, который связывает РНК в трех участках на поверхности белка, у MjaHfq сохраняется только один, уридин-связывающий сайт. Два остальных РНК-связывающих участка белка, характерные для бактериальных белков, претерпевают значительные изменения. В результате, MjaHfq не связывает рибонуклеотиды в этих участках и, исходя из наших данных, также не способен связывать одноцепочечные РНК в них. Это позволяет нам говорить о существенных изменениях РНК-связывающих свойств архейных белков, по сравнению с их бактериальными гомологами и приблизиться к пониманию принципов их функционирования в клетках.

Nikulin A, Mikhailina A, Lekontseva N, Balobanov V, Nikonova E, Tishchenko S. Characterization of RNA-binding properties of the archaeal Hfq-like protein from Methanococcus jannaschii. J Biomol Struct Dyn. 2016 Aug 1:1-14. doi:10.1080/07391102.2016.1189849